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Biologia das Comunicações volume 5, Número do artigo: 951 (2022) Cite este artigo
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O fotossistema I (PSI) é uma bomba de elétrons acionada por luz que transfere elétrons do citocromo c6 (Cyt c6) para a ferredoxina (Fd). Uma compreensão deste processo de transferência de elétrons é dificultada por uma escassez de detalhes estruturais sobre a interface PSI:Fd e os possíveis locais de ligação de Cyt c6. Aqui descrevemos a estrutura crio-EM de alta resolução de Thermosynechococcus elongatus BP-1 PSI em complexo com Fd e um Cyt c6 frouxamente ligado. As interações da cadeia lateral na interface PSI:Fd, incluindo moléculas de água em ponte, são visualizadas em detalhes. A estrutura explica as propriedades dos mutantes de PsaE e PsaC que afetam a cinética de ligação de Fd e sugere um interruptor molecular para a dissociação de Fd após a redução. Análises termodinâmicas baseadas em calorimetria confirmam um único sítio de ligação para Fd e demonstram que a complexação PSI:Fd é puramente impulsionada pela entropia. Um possível ciclo de reação para a transferência eficiente de elétrons de Cyt c6 para Fd via PSI é proposto.
A fotossíntese oxigênica consiste em reações claras e escuras, sendo que a primeira parte da absorção de fótons e conduz a cadeia fotossintética de transporte de elétrons desde a água até a proteína carreadora final de elétrons, a ferredoxina1 (Fd). Quatro grandes complexos de proteínas de membrana, fotossistema II2, citocromo (Cyt) b6f3, fotossistema I4 (PSI) e complexo semelhante a NADH I5 (NDH-1) operam na cadeia de transporte de elétrons dentro da membrana tilacoide. A plastoquinona, plastocianina (Pc), Cyt c6 e ferredoxina (Fd) atuam como transportadores de elétrons móveis para transportar elétrons entre esses complexos de membrana. Esses portadores de elétrons formam complexos transitórios com seus parceiros redox. Os eventos de transferência de elétrons devem ser sequenciais, ocorrer com alto grau de especificidade e de maneira cineticamente eficiente. Em suma, a taxa de transferência de elétrons é a chave para o desempenho máximo da reação eletroquímica completa. A interação intermolecular de moléculas orgânicas lipofílicas, análogos de plastoquinona ou quinona, entre o fotossistema II e a Cyt b6f tem sido bem caracterizada pela cinética6 e cristalografia de raios-X7. No entanto, as interações proteína-proteína dos transportadores de elétrons solúveis em água Pc e Fd com Cyt b6f, PSI e NDH-1 são difíceis de estudar devido ao grande tamanho molecular das estruturas dependentes de redox.
PSI executa uma separação de carga rápida impulsionada pela luz para a transferência de elétrons através da membrana tilacoide8. Com uma eficiência quântica próxima a 100%, o PSI é o conversor de energia mais eficiente encontrado na natureza9. Usando a energia de excitação canalizada para ele pelos pigmentos da antena circundante no centro de reação PSI, a separação de carga ocorre em um par de moléculas de clorofila a/clorofila a' referidas como P7004. O elétron ativado é então transferido através da cadeia de transferência de elétrons (ETC) e retransmitido através dos clusters [4Fe-4S] FA e FB para o aceptor de elétrons solúvel em água a jusante Fd no lado estromal10. O forte redutor Fd fornece elétrons para uma variedade de reações a jusante, como produção de NADPH, assimilação de nitrogênio e enxofre ou dessaturação de ácidos graxos11. O P700 oxidado é subsequentemente reduzido por uma proteína doadora de elétrons luminal, Cyt c6 ou Pc, iniciando a próxima rodada de transferência de elétrons12. A PSI cianobacteriana é principalmente um homotrímero, embora formas monoméricas13 ou tetraméricas14 estejam presentes. Cada protômero PSI compreende até 12 subunidades que hospedam mais de 100 grupos prostéticos, que compõem um terço da massa total do complexo15. A estrutura de raios-X do PSI cianobacteriano trimérico de Thermosynechococcus elongatus (anteriormente Synechococcus elongatus) foi determinada em 2001 com resolução de 2,5 Å (PDB ID: 1JB04) e em 2018 a de Synechocystis sp. PCC 6803 também com resolução de 2,5 Å (PDB ID: 5OY016). Mais tarde, várias outras estruturas PSI, incluindo PSI tipo planta verde complexadas com proteínas de clorofila I (LHCI) coletoras de luz, foram reveladas em uma resolução mais alta por cristalografia de raios-X e também por microscopia eletrônica criogênica (crio-EM); ou seja, PSI-LHCI de ervilha em 2,4 Å (PDB ID: 7DKZ17), PSI-LHCI-LHCII (PDB ID: 7D0J18) de algas verdes e dois complexos PSI-LHCI de uma diatomácea com resolução de 2,38 e 2,4 Å (PDB IDs : 6LY519, 6L4U20). Após a revolução da resolução21 em crio-EM, foram publicadas mais duas estruturas crio-EM de cianobactérias PSI em resolução ligeiramente superior; nomeadamente PSI trimérico de Halomicronema hongdechloris C2206 a 2,35 Å (PDB ID: 6KMW22) e PSI tetramérico de Anabaena sp. PCC7120 a 2,37 Å (PDB ID: 6K6114).